雷公藤中Hsp90抑制剂的筛选分离、活性验证摘 要： 雷公藤(Tripterygium wilfordii Hook.f.)系卫矛科雷公藤属木质藤本植物，又名黄藤根、水莽草、断肠草、菜虫药等，分布于长江流域以南各地及西南地区。
具有很强的抗炎和自身免疫抑制活性，常用于类风湿性关节炎，肾小球肾炎，肾病综合征及系统性红斑狼疮等疾病，近年来不断有研究报道其中的一个主要活性成分雷公藤红素具有显著的抗癌活性，可影响细胞内多种信号通路和蛋白发挥作用，如NF-kappa;B、Hsp90、蛋白酶体、c-Jun、AKT/mTOR、VEGFR、caspase等[1]。
Hsp90作为一种特殊蛋白，对肿瘤细胞的稳定性有重要影响，抑制它的活性可显著诱导肿瘤细胞的凋亡。
基于此，本文对雷公藤中的Hsp90抑制剂进行了筛选分离及活性测定，在验证前人工作的基础上，以期从中寻找出更多的抗肿瘤活性成分。
关键词：雷公藤；Hsp90抑制剂；抗癌活性；雷公藤红素；雷公藤次碱；雷公藤三萜酸C1. Hsp90与Hsp90抑制剂热休克蛋白（heat shock protein , Hsp）是一种在热应激环境下合成并被激活的一组特殊蛋白质,又称为应激蛋白。
根据分子量的大小，热休克蛋白分为：Hsp100，Hsp90，Hsp70，Hsp60，Hsp40及小分子Hsp[2]。
Hsp90作为热休克蛋白家族中最重要的蛋白之一，参与调控、维持细胞内多种蛋白的构象和功能，在调节细胞的生长、分化和凋亡等方面发挥重要的作用。
1.1Hsp90结构特点Hsp90在胞浆内主要以同源二聚体alpha;-alpha;和beta;-beta;的形式存在，由四段高度保守的区域组成：N端特定的ATPase活性结构域、参与底物蛋白结合的中间结构域( the Middle-Domain, M) 、C端促Hsp90二聚化的结构域及连接在N端结构域和中间结构域之间的一段荷电链接区( linker region, LR)[3]。
1.2 Hsp90与癌症的关系Hsp90作为一种分子伴侣，参与各种细胞过程，对调节构象不稳定的底物或受体蛋白传导后成熟起关键作用。
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